De los doce dipéptidos analizados, solo los péptidos que contenían Trp Val-Trp y su péptido inverso Trp-Val mostraron una actividad inhibidora de la xantina oxidasa (XO).
Los estudios con Val y Trp revelaron que la inhibición de XO se atribuyó principalmente al residuo de Trp. No se encontraron diferencias significativas ( P ≥ 0.05) para los valores de potencia inhibitoria de XO (IC 50 ) para Trp, Val-Trp y Trp-Val, que fueron aproximadamente 200 veces más altas que para Allopurinol.
El análisis de Lineweaver y Burke demostró que Trp, Val-Trp y Trp-Val eran inhibidores no competitivos, mientras que el alopurinol era un inhibidor competitivo. De los diferentes sustratos de proteína de leche hidrolizados con actividades de enzimas gastrointestinales, solo los hidrolizados de lactoferrina (LF) mostraron inhibición de XO. Péptidos presentes en un hidrolizado de LF (GLF-240 min) se adsorbieron sobre carbón activado seguido de desorción subsiguiente con elución por etapas usando acetonitrilo (ACN). La separación y la detección de péptidos que contienen Trp dentro de las diferentes fracciones se lograron utilizando RP-HPLC junto con la detección de fluorescencia.
Las fracciones desorbidas mostraron diferentes propiedades inhibitorias de XO, sin inhibición en la fracción no unida y la inhibición más alta en las fracciones eluidas con 30, 40 y 70% de ACN. La fracción que eluyó al 40% de ACN fue significativamente más potente (19,1 ± 2,3% de inhibición a 1,25 mg mL -1 ) que el hidrolizado GLF-240 min (13,4 ± 0,4% de inhibición a 1,25 mg mL -1).), que muestra el potencial de enriquecimiento de los péptidos bioactivos en el fraccionamiento con carbón activado.
No hay comentarios:
Publicar un comentario